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CIQTEK erhielt ein Dankesbanner vom MR-Labor des Analysezentrums der Tsinghua-Universität

Im Dezember erhielt CIQTEK ein besonderes Geschenk, ein Dankesbanner vom Magnetresonanzlabor des Analysezentrums der Tsinghua-Universität. Ein Dankesbanner ist in China eine traditionelle Art, Dank und Dankbarkeit zu zeigen.       Im November 2019 gelang es einer Elektronenspinresonanzspektroskopie (EPR oder ESR) im Magnetresonanzlabor des Analysezentrums der Tsinghua-Universität nicht, das Signal zu messen. Nach den Diskussionen beschloss das Team, das CIQTEK-Team um Hilfe zu bitten. Als Unternehmen mit fortschrittlicher EPR (ESR)-Spektroskopietechnologie verfügt CIQTEK über die Stärke unabhängiger Forschung und Entwicklung von EPR (ESR)-Instrumenten sowie ein professionelles Service- und Supportteam. Nachdem die Ingenieure einen Besuch vor Ort organisiert hatten, konnte die EPR-Spektroskopie im MR-Labor das Signal nach Fehlerbehebung und Wartung wieder erkennen.     Laut Rückmeldung des Magnetresonanzlabors des Tsinghua University Analysis Center waren die gleichen Testbedingungen des Mangan-Standardsignals nach dem Ende der Reparatur und des Einschalttests dieselben wie vor der Reparatur (Abbildung 1); Starten Sie das Gerät neu. Der Test verlief normal (Abbildung 2). Passen Sie die Feldamplitude auf das Fünffache an, die Signalintensität wird auf etwa das Fünffache erweitert (Abbildung 2); Das Mangan-Standardsignal konnte bei verschiedenen Modulationsfrequenzen gemessen werden. Bei einer Fullerenprobe ist der Test normal.   Es wird berichtet, dass die EPR (ESR)-Spektroskopie aufgrund der Beschädigung des Modulationsfeldsystems nicht in der Lage war, das Signal zu messen. Bei solchen Problemen benötigten die CIQTEK EPR (ESR)-Ingenieure von der Inspektion vor Ort bis zur Wiederherstellung des Tests nur vier Arbeitstage, was den Testdruck im Labor erheblich entlastete und den Testanforderungen der Schüler und Lehrer entsprach.   Seit seiner Gründung engagiert sich CIQTEK dafür, seinen Kunden dabei zu helfen, die Entwicklung der Technologie effizienter voranzutreiben und die Zukunft der Menschheit zu erkunden. Unser Ziel ist „erstklassige Produkte, erstklassiger Service“ und wir legen immer Wert auf den Kunden. Der Aufbau eines exzellenten Markenservices ist unser ständiges Streben.   Das Magnetresonanzlabor des Analysezentrums der Tsinghua-Universität schrieb im Banner: „Die Wartungsarbeiten der EPR-Spektroskopie sind professionell, zeitnah und zuverlässig und setzen Maßstäbe für die Instrumentenindustrie.“ CIQTEK fühlt sich geehrt, solch ein hohes Lob zu erhalten, und wird weiterhin hart arbeiten und zur Wiederbelebung der High-End-Industrie für wissenschaftliche Instrumente beitragen.     Analysezentrum der Tsinghua-Universität Die Abteilung für Analytische Chemie an der Tsinghua-Universität wurde 1926 als eine der wichtigsten „Spezialitäten“ zu Beginn der Abteilung für Chemie gegründet. „1985 nahm die Tsinghua-Universität die Einrichtung der Abteilung für Chemie wieder auf, und die ehemalige Ab...

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CIQTEK EPR200M ermöglicht Peer-Review-Forschung an Tau-Membranen an der Universität Bordeaux, Frankreich

Wichtigste Erkenntnisse und Nutzen auf einen Blick Das Verständnis der Wechselwirkungen intrinsisch ungeordneter Proteine mit biologischen Membranen stellt seit Langem eine Herausforderung in der Biophysik dar. In einer kürzlich veröffentlichten Studie… Biophysikalische Chemie (2026, 329:107550), Dr. Yann Fichou und sein Team bei der Universität Bordeaux, Frankreich entwickelte ein robustes quantitative EPR-Spektroskopie Methode zur direkten Messung Tau-Protein-Lipid-Wechselwirkungen Ihr Ansatz verzichtet auf indirekte Sonden oder relative Fluoreszenzsignale und ermöglicht so eine präzise, absolute Quantifizierung sowohl freier als auch membrangebundener Proteinpopulationen. Verwendung der CIQTEK EPR200M Tisch-EPR-Spektrometer im X-Band Das Team hat das Bindungsverhalten quantitativ aufgeklärt. Tau-Protein an negativ geladenen Lipidmembranen, extrahierten absolute Konzentrationen freier und gebundener Proteinpopulationen und ermittelten die Bindungsaffinität mit minimalem experimentellem Aufwand. Diese Arbeit liefert nicht nur wichtige mechanistische Einblicke in die Tau-Membran-Interaktionen, sondern demonstriert auch die Leistungsfähigkeit von CW EPR zur quantitativen Analyse in komplexen biologischen Systemen. Hintergrund: Warum die Quantifizierung von Protein-Lipid-Wechselwirkungen so schwierig ist Protein-Lipid-Wechselwirkungen spielen eine zentrale Rolle bei der zellulären Signalübertragung, der Membranorganisation und der Aggregation pathologischer Proteine. Bei neurodegenerativen Erkrankungen wie der Alzheimer-Krankheit gilt die Interaktion zwischen dem Tau-Protein und Zellmembranen als ein entscheidendes frühes Ereignis, das die pathologische Aggregation auslöst. Trotz ihrer Bedeutung bleibt die quantitative Charakterisierung dieser Wechselwirkungen eine Herausforderung. Biologische Membranen sind heterogen, dynamisch und reagieren äußerst empfindlich auf experimentelle Bedingungen. Die Wechselwirkungen selbst sind oft schwach, transient und umfassen mehrere Konformationszustände. Konventionelle Methoden wie Fluoreszenz- oder kolorimetrische Assays liefern typischerweise relative Signale und erfordern Kalibrierkurven, die zusätzliche Unsicherheiten mit sich bringen. EPR-Spektroskopie bietet einen grundlegend anderen Ansatz. Durch die direkte Untersuchung der Dynamik von spinmarkierten Molekülen, quantitative EPR bietet ein sensibles und genaues Fenster zur molekularen Bewegung, Bindung und Konformationsbeschränkung und ermöglicht so die präzise Bestimmung von Protein-Lipid-Wechselwirkungen. Von Spektrallinienformen zur molekularen Bindungsdynamik Tau ist ein intrinsisch ungeordnetes Protein, und seine Interaktion mit Lipidmembranen beinhaltet subtile Veränderungen der molekularen Beweglichkeit und keine großen strukturellen Umlagerungen. CW EPR besonders gut für das Problem geeignet. Das Tau-Protein wurde mittels ortsspezifischer Spinmarkierung (SDSL) markiert. Kontinuierliche EPR-Spektren wurden auf dem CIQTEK EPR200M bei Raumtemperatur...

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