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Wichtigste Erkenntnisse und Nutzen auf einen Blick Das Verständnis der Wechselwirkungen intrinsisch ungeordneter Proteine mit biologischen Membranen stellt seit Langem eine Herausforderung in der Biophysik dar. In einer kürzlich veröffentlichten Studie… Biophysikalische Chemie (2026, 329:107550), Dr. Yann Fichou und sein Team bei der Universität Bordeaux, Frankreich entwickelte ein robustes quantitative EPR-Spektroskopie Methode zur direkten Messung Tau-Protein-Lipid-Wechselwirkungen Ihr Ansatz verzichtet auf indirekte Sonden oder relative Fluoreszenzsignale und ermöglicht so eine präzise, absolute Quantifizierung sowohl freier als auch membrangebundener Proteinpopulationen. Verwendung der CIQTEK EPR200M Tisch-EPR-Spektrometer im X-Band Das Team hat das Bindungsverhalten quantitativ aufgeklärt. Tau-Protein an negativ geladenen Lipidmembranen, extrahierten absolute Konzentrationen freier und gebundener Proteinpopulationen und ermittelten die Bindungsaffinität mit minimalem experimentellem Aufwand. Diese Arbeit liefert nicht nur wichtige mechanistische Einblicke in die Tau-Membran-Interaktionen, sondern demonstriert auch die Leistungsfähigkeit von CW EPR zur quantitativen Analyse in komplexen biologischen Systemen. Hintergrund: Warum die Quantifizierung von Protein-Lipid-Wechselwirkungen so schwierig ist Protein-Lipid-Wechselwirkungen spielen eine zentrale Rolle bei der zellulären Signalübertragung, der Membranorganisation und der Aggregation pathologischer Proteine. Bei neurodegenerativen Erkrankungen wie der Alzheimer-Krankheit gilt die Interaktion zwischen dem Tau-Protein und Zellmembranen als ein entscheidendes frühes Ereignis, das die pathologische Aggregation auslöst. Trotz ihrer Bedeutung bleibt die quantitative Charakterisierung dieser Wechselwirkungen eine Herausforderung. Biologische Membranen sind heterogen, dynamisch und reagieren äußerst empfindlich auf experimentelle Bedingungen. Die Wechselwirkungen selbst sind oft schwach, transient und umfassen mehrere Konformationszustände. Konventionelle Methoden wie Fluoreszenz- oder kolorimetrische Assays liefern typischerweise relative Signale und erfordern Kalibrierkurven, die zusätzliche Unsicherheiten mit sich bringen. EPR-Spektroskopie bietet einen grundlegend anderen Ansatz. Durch die direkte Untersuchung der Dynamik von spinmarkierten Molekülen, quantitative EPR bietet ein sensibles und genaues Fenster zur molekularen Bewegung, Bindung und Konformationsbeschränkung und ermöglicht so die präzise Bestimmung von Protein-Lipid-Wechselwirkungen. Von Spektrallinienformen zur molekularen Bindungsdynamik Tau ist ein intrinsisch ungeordnetes Protein, und seine Interaktion mit Lipidmembranen beinhaltet subtile Veränderungen der molekularen Beweglichkeit und keine großen strukturellen Umlagerungen. CW EPR besonders gut für das Problem geeignet. Das Tau-Protein wurde mittels ortsspezifischer Spinmarkierung (SDSL) markiert. Kontinuierliche EPR-Spektren wurden auf dem CIQTEK EPR200M bei Raumtemperatur...